Des organométalliques dans les enzymes : maturation des hydrogénases

Il est maintenant admis que la présence d’un centre métallique complexe au sein d’une métallo-enzyme implique l’existence d’un mécanisme spécifique et étroitement contrôlé pour sa biosynthèse. Celui-ci est assuré par des machineries le souvent multi-protéiques qui constituent des sujets d’étude d’une très grande actualité. On en a vu, dans cette série de cours, avec l’étude des centres fer-soufre ou bien dans le cas de la nitrogénase. Cette question est complétée, dans ce dernier cours, avec la présentation des systèmes de maturation des hydrogénases, des enzymes d’un grand intérêt technologique puisqu’elles catalysent de façon très efficace l’interconversion eau-hydrogène et sont donc explorées comme catalyseurs dans des applications de type électrolyseurs et piles à combustible. Les sites actifs sont constitués de complexes binucléaires, soit de fer (FeFe), soit de nickel et de fer (NiFe). Ces derniers possèdent cette propriété remarquable de comporter des ligands diatomiques comme le monoxyde de cne (CO) et le cyanure (CN) qui font l’objet de nombreuses études. Dans ce cours sont présentées les différentes machineries naturelles d’assemblage de ces sites actifs, notamment les enzymes qui contribuent à la biosynthèse du CO et du CN, qui restent encore incomplètement connues. Ce cours se termine avec un résultat obtenu au laboratoire et qui a été publié dans la revue Nature, dans son numéro du 4 juillet 2013. En combinant l’une des protéines d’assemblage des sites FeFe, appelée HydF, avec un complexe synthétique biomimétique de ces sites, il est possible de produire une protéine hybride qui est capable de maturer l’hydrogénase, sans intervention de la machinerie naturelle de biosynthèse. Cet outil technologique ouvre de nouvelles perspectives en matière de production des hydrogénases et de leurs applications dans le domaine des nouvelles technologies de l’énergie.